O receptor de insulina

O receptor de insulina é uma glicoproteína presente na membrana plasmática das células-alvo, sendo constituída de duas subunidades diferentes (alfa e beta), que estão ligadas por pontes dissulfeto.

A subunidade alfa é externa à célula, enquanto que a subunidade beta comporta-se como uma proteína transmembrana. A parte citoplasmática da subunidade beta possui atividade de tirosina kinase, contendo resíduos específicos de tirosina passiveis de fosforilação.

A ligação do hormônio insulina ao receptor (especificamente à subunidade alfa) provoca a auto-fosforilação cruzada das subunidades beta, e isso induz um aumento na sua atividade intrínseca de tirosina kinase, sendo que o resultado final é uma cascata de fosforilação de proteínas sinalizadoras.

Esse evento de estimulação da atividade de proteína kinase, desencadeada pela ligação da insulina ao receptor, está relacionado com vários processos intracelulares, como: o metabolismo de carboidratos, lipídeo e proteínas, transporte de metabólitos, proliferação celular.

Esse é um evento comum, a partir do qual varias vias de transdução de sinal podem ser ativadas, resultando em múltiplos efeitos da insulina sobre o metabolismo.

Referências:
http://www.ir.vhebron.net/easyweb_irvh/Portals/0/Imatges/Obberghem1.jpg
Bioqímica Básica, Bayardo B. Torres/ Anita Marzocco
Princípios de bioquímica, Lehniniger et al